Информация о структуре белка хранится ва его синтез осуществляется_Роль uPHK в процессе биосинтеза белка_Роль mPHK в процессе биосинтеза. Первичная структура белка представляет собой уникальную последовательность аминокислот, которая определяется его генетической информацией. Информацию о первичной структуре белка можно получить непосредственно из генетической последовательности ДНК или РНК, которая кодирует данный белок. Информация о строении белков записана в отдельных участках ДНК – генах. Программа с открытым исходным кодом предсказывает трехмерную структуру белка на основе последовательности его аминокислот — строительных блоков, из которых состоят протеины.
«Ситуация изменилась кардинально»: ИИ научился предсказывать структуру белка (Science, США)
Эта функция белков Обратите внимание,есть ли вблизи стаи птиц,Чем птицы заняты?Как изменилась их жизнь с. Поэтому вся информация о белке хранится в ядре, а точнее только о первичной структуре, а уже первичной структурой опеределяется и дальнейшие свойства этого белка. Информация о таких структурах хранится в банке данных Protein Data Bank, который уже сейчас содержит почти 90 тыс. моделей биологических макромолекул, включая не только сами белки, но и ДНК, РНК, а также их комплексы.
Биоинформатика: Определение и предсказание структуры белков – важные методы и применение
Проводим опознание В последние годы было обнаружено, что вопреки первоначальным ожиданиям в геномах высших организмов доля ДНК, кодирующей белки, очень невелика. Структура нуклеотидных последовательностей этих генов прерывистая и содержит кодирующие экзоны и некодирующие интроны участки, а также регуляторные участки, с которыми связываются белки, запускающие процесс транскрипции считывания ДНК. Идентификация структуры гена — одна из наиболее актуальных задач биоинформатики, для решения которой используются методы машинного обучения нейронные сети и другие подобные алгоритмы. В этом случае для известных достоверных последовательностей и структур генов предварительно рассчитываются наборы статистических параметров частоты встречаемости определенных нуклеотидных фрагментов, корреляции между их расположением в последовательности, наличие регуляторных последовательностей и пр. Однако наиболее ценную информацию для «опознания» генов дает сравнение нуклеотидной последовательности генома с последовательностями уже известных генов родственных видов. Такой же принцип широко используется и для предсказания функции «нового» гена: на основе гомологии общности происхождения ему приписывается известная функция родственного гена. На сегодня имеется большое число баз данных, в которых дана функциональная аннотация генов или кодируемых ими белков. Есть базы данных, в которых белки группируются по степени функциональной близости, например, база данных Pfam, содержащая свыше 14 тыс. Интенсивно развиваются и методы поиска сходных последовательностей в огромных массивах биологических баз данных, которые позволяют эффективно использовать для предсказания функции и структуры генов информацию по структуре и функции уже аннотированных генов и белков. Пространственная структура белка, которая формируется в физиологических условиях в результате самостоятельной укладки полипептидных цепей, определяет и его функциональные свойства: наличие участков связывания малых химических соединений, ДНК, РНК и других белков. Информация о таких структурах хранится в банке данных Protein Data Bank, который уже сейчас содержит почти 90 тыс.
В этой связи для биологов очень важной является задача сравнения и классификации белковых структур. Методы структурной биоинформатики позволили разработать эффективные алгоритмы для парного и множественного сравнения белковых структур, а также создать свою белковую «систематику», т. Такая классификация во многом способствует изучению эволюции белков и более глубокому пониманию их функций. Например, установлено, что в процессе эволюции изменения в пространственной структуре белков накапливаются гораздо медленнее, чем изменения в самих аминокислотных последовательностях. Кроме того, была сформулирована гипотеза о конечности числа возможных пространственных укладок полипептидной цепи белков — оно было оценено приблизительно в одну тысячу. Это предположение подтверждается исследованиями последних лет: число «опознанных» белковых структур растет ежегодно на 5—7 тыс. Наиболее надежный способ получения моделей пространственных структур белков — рентгеновская кристаллография, однако он длительный, трудоемкий и дорогостоящий. Поэтому важным направлением структурной биоинформатики является разработка методов предсказания структуры белка по его аминокислотной последовательности. Для этого здесь, как и в компьютерной геномике, используются методы машинного обучения, а также технологии реконструкции пространственных структур «по гомологии», т. В настоящее время наиболее точные предсказания структуры белка можно получить, если находится родственный ему белок с уже известной пространственной структурой.
И чем выше будет степень родства двух белков, тем выше окажется точность модели. Еще одна интересная область структурной биоинформатики — молекулярное моделирование структур биологических макромолекул. Современные алгоритмы, использующие технологии параллельных вычислений на высокопроизводительных компьютерных кластерах, позволяют рассчитывать системы, состоящие из десятков тысяч атомов! Это дает возможность в мельчайших деталях — на уровне отдельных атомов, исследовать эффекты влияния мутаций на структуру белка и характер взаимодействия его активных центров с метаболитами. В генной «паутине» Нужно отметить, что к концу XX в.
При анализе самых сложных белков алгоритм AlphaFold набрал в среднем 87 баллов, что на 25 баллов выше самых точных прогнозов, сделанных ранее.
Алгоритм даже справился с анализом структур белков, которые находятся в клеточных мембранах и отвечают за многие заболевания человека, однако, при этом, трудно поддаются изучению с помощью рентгеновской кристаллографии. Специалист в области структурной биологии Венки Рамакришнан Venki Ramakrishnan из Лаборатории молекулярной биологии Медицинского исследовательского совета, назвал полученный результат «ошеломляющим достижением в решении задачи предсказания структуры белка». По словам Джона Моулта, в конкурсе, проведенном в нынешнем году, все группы ученых продемонстрировали еще более точные результаты. Но если говорить об алгоритме AlphaFold, то по словам Андрея Лупаса, «ситуация изменилась радикально». И Лупас поставил перед собой отдельную задачу: выяснить структуру мембранного белка вида архей представитель группы древних микроорганизмов. На протяжении десяти лет его исследовательская команда пыталась получить рентгенограмму кристаллической структуры этого белка.
Но, по словам Лупаса, эту задачу решить не удалось. Однако, у алгоритма AlphaFold никаких проблем не возникло. На выходе было получено подробное изображение трехкомпонентного белка с двумя спиралевидными ответвлениями посередине. Выданная алгоритмом модель позволила Лупасу и его коллегам разобраться в данных, полученных с помощью рентгенограммы; за полчаса они сравнили свои экспериментальные данные со структурой, предсказанной алгоритмом AlphaFold. Не понимаю, как им удалось это сделать». Одним из условий участия в эксперименте CASP, компания DeepMind наравне со всеми остальными группами согласилась раскрыть существенные детали своего метода с тем, чтобы и остальные группы могли его повторить.
Для экспериментаторов это подарок, поскольку точное предсказание белковой структуры поможет им правильно интерпретировать малопонятные данные, полученные с помощью рентгеновских исследований и криоэлектронной микроскопии крио-ЭМ. Кроме того, алгоритм AlphaFold, по словам Моулта, также позволит разработчикам лекарств быстро определять структуру белков, из которых состоят новые и опасные патогены, такие как SARS-CoV-2, — а это, в свою очередь, следует расценивать как один из важных шагов в процессе поиска молекул, с помощью которых эти патогены можно будет заблокировать.
Локализация информации о первичной структуре белка в клетке Понятие первичной структуры белка Информация о первичной структуре белка хранится в базах данных, доступных для исследователей и ученых.
Эти базы данных содержат информацию о каждом аминокислотном остатке в белке, а также о других связанных с ним параметрах, таких как вторичная структура и функция. Специализированные базы данных, такие как UniProt, содержат множество записей о белках различных организмов. Каждая запись содержит информацию о названии белка, его функции, структуре и других характеристиках.
Использование баз данных с информацией о первичной структуре белка позволяет исследователям проводить анализ и сравнение различных белков, а также исследовать их функции и взаимодействия с другими молекулами. Роль информации о первичной структуре белка Информация о первичной структуре белка играет важную роль в научных исследованиях, а также в различных областях биологии и медицины. Идентификация белков: Зная первичную структуру белка, можно точно определить его идентичность и распознать его в разных организмах.
Это необходимо для помощи в диагностике и лечении заболеваний, а также для понимания эволюционных процессов. Понимание функций белков: Первичная структура белка содержит информацию о последовательности аминокислот, из которой он состоит. Эта информация позволяет установить возможные функции белка и его взаимодействие с другими молекулами в организме.
Таким образом, изучение первичной структуры белков помогает разобраться в их роли в клеточных процессах и биохимических путях. Дизайн и модификация белков: Изучение первичной структуры белков позволяет разработать новые способы создания и изменения белков для использования в различных областях науки и технологии. Это может включать создание белковых лекарственных препаратов, а также дизайн новых белков с улучшенными свойствами, такими как стабильность или активность.
Процесс транскрипции В результате транскрипции образуется «незрелая» иРНК пре-иРНК , которая проходит стадию созревания или процессинга. Возможен альтернативный сплайсинг, при котором вместе с интронами вырезаются и экзоны. При этом с одного гена могут образовываться разные белки. Таким образом, утверждение — «Один ген — один полипептид» — неверно рис. Сплайсинг Рис. Альтернативный сплайсинг варианты Рис. Образование разных молекул белка при вариантах альтернативного сплайсинга Образующаяся при этом иРНК поступает в цитоплазму, где на нее нанизываются рибосомы. Молекула тРНК напоминает по структуре лист клевера, на вершине которого находится триплет нуклеотидов, соответствующий по коду определенной аминокислоте антикодон , а основание «черешок» служит местом присоединения этой аминокислоты.
В тРНК различают антикодоновую петлю и акцепторный участок. По принципу комплементарности антикодон связывается со своим кодоном, причем аминокислота располагается у активного центра рибосомы и с помощью ферментов соединяется с ранее поступившими аминокислотами. В малой субъединице рибосомы расположен функциональный центр рибосомы ФЦР с двумя участками — пептидильным Р-участок и аминоацильным А-участок.
Адрес доставки белка указан уже в матричной РНК
Участок хромосомы, где расположен ген называют локусом. Совокупность генов клеточного ядра представляет собой генотип, совокупность генов гаплоидного набора хромосом — геном, совокупность генов внеядерных ДНК митохондрий, пластид, цитоплазмы — плазмон. Реализация информации, записанной в генах, через синтез белков называется экспрессией проявлением генов. Генетическая информация хранится в виде определенной последовательности нуклеотидов ДНК, а реализуется в виде последовательности аминокислот в белке.
Транскрипция от лат. Одновременно транскрибируется не вся молекула ДНК, а лишь отдельные ее отрезки. Такой отрезок транскриптон начинается промотором участок ДНК, куда присоединяется РНК-полимераза и откуда начинается транскрипция и заканчивается терминатором участок ДНК, содержащий сигнал окончания транскрипции.
Транскриптон — это ген с точки зрения молекулярной биологии. Транскрипция, как и репликация, основана на способности азотистых оснований нуклеотидов к комплементарному связыванию.
К 2016 году соревнующиеся команды ученых набрали около 40 GDT для самых сложных белков в основном за счет анализа известных белковых структур, известных для CASP. Когда в 2018 году компания DeepMind впервые приняла участие в конкурсе, предложенный ею алгоритм под названием AlphaFold опирался на описанный выше метод сравнения теоретических и практических результатов. Но AlphaFold также использует методы глубокого обучения: программный софт обучается на огромных массивах данных в данном случае — на последовательностях и структурах известных белков и учится выявлять закономерности. И все же, по мнению говорит Джона Джампера John Jumper , отвечающего за разработку алгоритма AlphaFold в компании DeepMind, сделанные прогнозы были слишком грубы, чтобы ими можно было воспользоваться для практических целей.
Чтобы добиться более качественных результатов, Джампер и его коллеги объединили глубокое обучение с «алгоритмом внимания», имитирующим способность человека, которая позволяет ему собирать картины-паззлы. В этой работе участвует компьютерная сеть, состоящая из 128 процессоров машинного обучения; им удалось обучить алгоритм примерно на 170 тысячах известных белковых структурах. И это сработало! При анализе самых сложных белков алгоритм AlphaFold набрал в среднем 87 баллов, что на 25 баллов выше самых точных прогнозов, сделанных ранее. Алгоритм даже справился с анализом структур белков, которые находятся в клеточных мембранах и отвечают за многие заболевания человека, однако, при этом, трудно поддаются изучению с помощью рентгеновской кристаллографии. Специалист в области структурной биологии Венки Рамакришнан Venki Ramakrishnan из Лаборатории молекулярной биологии Медицинского исследовательского совета, назвал полученный результат «ошеломляющим достижением в решении задачи предсказания структуры белка».
По словам Джона Моулта, в конкурсе, проведенном в нынешнем году, все группы ученых продемонстрировали еще более точные результаты. Но если говорить об алгоритме AlphaFold, то по словам Андрея Лупаса, «ситуация изменилась радикально». И Лупас поставил перед собой отдельную задачу: выяснить структуру мембранного белка вида архей представитель группы древних микроорганизмов. На протяжении десяти лет его исследовательская команда пыталась получить рентгенограмму кристаллической структуры этого белка. Но, по словам Лупаса, эту задачу решить не удалось.
Однако физико-химические аспекты этого сложнейшего процесса, называемого также фолдингом белка, остаются до сих пор понятыми лишь приблизительно. Кроме учёных, структура белка интересует и специалистов более практического профиля. Фармацевты и врачи, например, заинтересованы в производстве и выпуске на рынок новых поколений лекарственных средств. Однако в наше время уже нельзя рассчитывать на случайный успех, и нужно хорошо разбираться в молекулярных механизмах действия проектируемого лекарства, — направленного, скорее всего, на взаимодействие с каким-нибудь белком рецептором или ферментом в человеческом организме. Проектирование нового лекарства с учётом атомарного строения молекул-«мишеней», на которые это лекарство будет действовать — наукоёмкий и сложный процесс, называемый драг-дизайном [1]. В различных отраслях промышленности — например, химической и пищевой, а в перспективе и энергетической, и остальных, — также используются белки. Разработка новых биотехнологических ферментов, способных послужить на благо общества, кроме знания структуры белков и понимания механизмов их работы, требует ещё умения проектировать новые функции в белках, ранее выполнявших какую-то другую работу [3]. Здесь, правда, требуется умение решать обратную задачу — не определять структуру существующего белка, а создавать белок, структура а значит, и свойства которого будут заданы заранее, — но ведь решение этой задачи требует схожих знаний и навыков! В чём же сложность? По сравнению с периодом времени 30—40 летней давности, когда знание об устройстве биологических молекул было ещё крайне ограниченным, и определение аминокислотной последовательности инсулина или пространственного строения миоглобина было настоящим научным прорывом, сейчас поток биологической информации нарастает год от года стремительными темпами. Завершение геномных проектов, следующих один за другим [4] , фактически избавило исследователей от рутины по «классическому» секвенированию белковых молекул — последовательности всех белков конвертируются из прочтённых геномов множества организмов в аннотированные базы данных, доступные через интернет. Так, число последовательностей в базе Swiss-Prot версия 55. Получить такое фантастическое число последовательностей стало возможным благодаря современным высокопроизводительным технологиям секвенирования геномов [5] , делающим задачу прочтения всей ну или почти всей ДНК нового вида или даже отдельной особи! Другая ситуация складывается с определением пространственного строения белковых молекул: инструментарий для решения этой задачи — рентгеноструктурный анализ РСА и спектроскопия ядерного магнитного резонанса ЯМР — ещё не достиг той степени зрелости, чтобы можно было получить структуру любого интересующего исследователей белка с ограниченными временными и материальными затратами. Сложность заключается в получении нужных количеств белка, подготовке препарата, пригодного для изучения дифракции рентгеновских лучей или ядерного магнитного резонанса в меченном изотопами образце, и в анализе данных. Каждый этап этой задачи часто требует уникального подхода и поэтому не может быть полностью автоматизирован. Особенно сложно охарактеризовать структуру белков, образующих сложные молекулярные комплексы, и интегральные белки биологических мембран составляющих до трети от общего числа белков в большинстве организмов. Поэтому, даже с учётом того, что расшифровкой структур белков занимаются не только научные коллективы по собственной инициативе, но и международный консорциум PSI Protein Structure Initiative , задачей которого является максимально полная и широкая структурная характеризация всего белкового разнообразия в живом мире, число белков с известной структурой сравнительно невелико. Выход из сложившейся ситуации могут дать методики теоретического предсказания пространственной структуры, решающим преимуществом которых является сравнительно высокая скорость и низкая трудоёмкость получения моделей строения белков. Оборотной стороной этого преимущества оказывается «качество» моделей — точность предсказания, которая не всегда является достаточной для практически важных задач например, изучения взаимодействия рецептора с лигандами. Разумеется, работая с теоретически предсказанными моделями белков, надо критически относиться к полученным результатам и быть готовым к тому, что полученные результаты необходимо проверять с помощью независимых методов — что, в прочем, касается большинства научных областей, работа в которых ещё не превратилась в чистую технологию. Далее мы рассмотрим базовые теоретические предпосылки, делающие предсказание трёхмерного строения молекул белков возможным и в общем виде основные методики, использующиеся сегодня в этой области. Фолдинг: возможно ли предсказать структуру белка на компьютере? Фолдинг — сворачивание белков и других биомакромолекул из развёрнутой конформации в «нативную» форму — физико-химический процесс, в результате которого белки в своей естественной «среде обитания» растворе, цитоплазме или мембране приобретают характерные только для них пространственную укладку и функции [6]. Фолдинг причисляют к списку крупнейших неразрешённых научных проблем современности — поскольку процесс этот далёк от окончательного понимания [7]. Само собой, парадокс Левинталя — кажущийся. Решение его заключается в том, что молекула, конечно, никогда не принимает подавляющего большинства теоретически возможных конформаций. Кооперативные эффекты фолдинга — одновременное формирование «зародышей» вторичной структуры, являющихся энергетически стабильными и уже не изменяющимися в процессе дальнейшего сворачивания — приводят к тому, что молекула белка находит «кратчайший путь» на воображаемой гиперплоскости потенциальной энергии к точке, соответствующей нативной конформации белка. Нативная конформация при этом отделена заметным «энергетическим промежутком» potential energy gap от подавляющего числа несвёрнутых форм, а ближайшая её «окрестность» очень «узкая», впрочем определяет естественную конформационную подвижность молекулы. Ограниченность понимания механизмов фолдинга связана ещё и с тем, что его сложно наблюдать экспериментально: это достаточно быстрый динамический процесс, «разглядывать» который нужно на уровне отдельных молекул! И хотя сейчас уже проводят изучение сворачивания а точнее, разворачивания на отдельных молекулах [10] , это не пока не привело к принципиально новому уровню понимания механизма фолдинга — а ведь такое понимание могло бы дать эффективный алгоритм теоретического моделирования этого процесса. Биологические молекулы моделируют чаще всего с применением подхода эмпирических силовых полей [11] , позволяющего, в отличие от «абсолютно корректного» квантово-химического подхода см. Однако такое радикальное ускорение времени расчётов не может даваться даром: хотя многие компьютерные эксперименты в эмпирических силовых полях и дают реалистичные результаты, некоторые важнейшие для фолдинга кооперативные взаимодействия — такие как гидрофобный эффект или влияние молекул растворителя — не сводятся к парным взаимодействиям между отдельными атомами и не могут быть корректно учтены в этом подходе. Существует два основных препятствия тому, чтобы запустить моделирование молекулярной динамики МД какого-нибудь белка в необходимом окружении и «в кремнии» пронаблюдать фолдинг, получив в конце процесса желанную структуру. Во-первых, характерные времена сворачивания всё же находятся на уровне миллисекунд, а максимально достижимое время моделирования на данном этапе развития вычислительной техники редко превышает одну микросекунду. Но, даже если представить, что мы не ограничены в мощностях компьютеров, всё равно остаются сомнения в возможности современных энергетических функций эффективно справиться с фолдингом — точность этих функций, управляющих эволюцией молекулы внутри компьютера, может оказаться недостаточной для того, чтобы направить сворачивание в нужном направлении. Кроме того, алгоритм, моделирующий подвижность, может навсегда «зациклить» молекулу в локальном энергетическом минимуме, чего никогда не случается в реальном процессе сворачивания. Однако определённые успехи в моделировании фолдинга с помощью молекулярной динамики всё же есть: небольшие белки — вроде 36-аминокислотного фрагмента виллина — удаётся свернуть в МД длительностью около микросекунды, запуская расчёты на суперкомпьютере или в распределённой вычислительной сети [12]. Итак, использование метода молекулярной динамики как средства моделирования процесса фолдинга пока что нецелесообразно и практически не достижимо. Однако существует возможность предсказать результат фолдинга — то есть, трёхмерную структуру белка. Теоретические подходы, служащие этой цели, делятся на две большие группы: ab initio или de novo фолдинг — методики, не использующие в явном виде данных о структуре других белков, — и сопоставительное моделирование или моделирование на основании гомологии.
Цитоплазматические варианты миозина могут принимать участие в транспорте молекул и органоидов по микрофиламентам. Белки в обмене веществ[ править править код ] Большинство микроорганизмов и растений могут синтезировать 20 стандартных аминокислот , а также дополнительные нестандартные аминокислоты, например, цитруллин. Но если аминокислоты есть в окружающей среде, даже микроорганизмы сохраняют энергию путём транспорта аминокислот внутрь клеток и выключения их биосинтетических путей [87]. Аминокислоты, которые не могут быть синтезированы животными, называются незаменимыми. Основные ферменты в биосинтетических путях, например, аспартаткиназа , которая катализирует первый этап в образовании лизина , метионина и треонина из аспартата , отсутствуют у животных. Животные, в основном, получают аминокислоты из белков, содержащихся в пище. Белки разрушаются в процессе пищеварения , который обычно начинается с денатурации белка путём помещения его в кислотную среду и гидролиза с помощью ферментов, называемых протеазами. Некоторые аминокислоты, полученные в результате пищеварения, используются для синтеза белков организма, а остальные превращаются в глюкозу в процессе глюконеогенеза или используются в цикле Кребса. Использование белка в качестве источника энергии особенно важно в условиях голодания, когда собственные белки организма, в особенности мускулов, служат источником энергии [88]. Аминокислоты также являются важным источником азота в питании организма. Единых норм потребления белков человеком нет. Микрофлора толстого кишечника синтезирует аминокислоты, которые не учитываются при составлении белковых норм. Основная статья: Сладкие белки Группа природных растительных белков, обладающих сладким вкусом. Выделяются преимущественно из семян и плодов тропических растений, произрастающих в Африке и Азии. Сладкие белки в 100-3000 раз слаще обычного сахара сахароза в пересчете на массу, при этом отличаются небольшой калорийностью. На текущий момент идентифицированы семь белков сладкого вкуса, включая тауматин I и II Ivengar, 1979 , браззеин Ming, D.
Где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез
Слайд 7 Биосинтез белков осуществляется во всех клетках эукариот и прокариот. Информация о первичной структуре порядке аминокислот белковой молекуле закодирована последовательностью нуклеотидов в соответствующем участии молекулы ДНК-гене. Ген — это участок молекулы ДНК, определяющий порядок аминокислот в молекуле белка. Следовательно от порядка нуклеотидов в гене зависит порядок аминокислот в полипептиде т. Учитель: Система записи генетической информации в ДНК и-РНК в виде определенной последовательности нуклеотидов называется генетическим кодом.
А зашифрована информация об этой первичной структуре в последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК. Молекула ДНК способна к самоудвоению. Репликация это - реакция матричного синтеза, при которой на одной цепи ДНК по принципу комплементарности строится вторая цепь т. Учитель: Единственные молекулы, которые синтезируются под контролем генетического материала клетки, - это белки если не считать РНК.
Белки могут выполнять разные функции; это определяется аминокислотной последовательностью, которая зависит от информации о составе белка, закодированной в последовательности нуклеотидов ДНК генетический код. Вопрос к ученикам: Приведите примеры таких реакций? Синтез и-РНК транскрипция происходит следующим образом. Синтезированная таким образом матричный синтез молекула и-РНК выходит в цитоплазму и на один ее конец нанизываются малые субъединицы рибосом и происходит сборка рибосом соединение малой и большой субъединиц.
Транскрипция Слайд 5 Открыть мини-сайт на портале Pandia для ведения проекта. PR, контент-маркетинг, блог компании, образовательный, персональный мини-сайт. Регистрация бесплатна Выход и-РНК из ядра и взаимодействие с рибосомой. Молекула т-РНК имеет сложную конфигурацию.
На некоторых участках ее между комплементарными нуклеотидами образуются водородные связи, и молекула по форме напоминает лист клевера.
РНК, в свою очередь, является шаблоном для синтеза белков, или трансляции. Таким образом, ДНК является своего рода архивом, в котором хранится информация о последовательности аминокислот в белке.
Эта информация передается от поколения к поколению и определяет нашу генетическую информацию и уникальные черты. Описание механизма передачи информации Первичная структура белка, также известная как последовательность аминокислот, кодируется в генетической информации ДНК в форме нуклеотидов. Информация о первичной структуре белка хранится в генетическом коде, который состоит из тройных нуклеотидных последовательностей, называемых кодонами.
Передача информации о первичной структуре белка происходит по механизму трансляции. Затем мРНК перемещается из ядра клетки в цитоплазму, где осуществляется трансляция. Трансляция происходит на рибосомах — структурах, состоящих из большой и малой субъединиц.
В результате, рибосома считывает последовательность кодонов на мРНК и добавляет соответствующие аминокислоты к полипептидной цепи. Трансляция продолжается до достижения стоп-кодона, при котором полипептидная цепь заканчивается и отделяется от рибосомы. Далее, полипептидная цепь может подвергаться посттрансляционным модификациям, таким как свертывание, гликозилирование или фосфорилирование, чтобы приобрести свою конечную функциональную форму.
Этот механизм передачи информации обеспечивает создание белков с определенными последовательностями аминокислот, что является основой для их функционирования в клетке.
Третичная структура белка это способ укладки. Способ укладки полипептидной цепи. Где хранится информация о структуре белка Где хранится информация о структуре белка Где хранится информация о структуре белка Белок с структура 4 строение. Вторичная структура молекулы белка. Биополимеры белки схема. Где хранится информация о структуре белка Типы структуры первичного белка. Первичная структура белка структура. Первичная структура белка характеризуется.
Первинча яструктруа белка. ДНК структура белковых молекул. В ДНК записана информация о. Через поцелуй передается ДНК. Где хранится информация о структуре белка Где хранится информация о структуре белка Информация о структуре белка хранится в. Информация о структуре белка хранится в а его Синтез осуществляется в. Закончите предложение информация о структуре белка хранится в. Информация о структуре белке хранится. Четвертичная структура белка таблица.
Четвертичная структура белка формула химическая. Белки третичная структура и четвертичная. Строение и структура белков. Синтез первичной структуры белка осуществляется. Перенос информации о первичной структуре белка. Классификация белков по месту их синтеза. Структурные основы белкового синтеза.. Первичная структура белка при денатурации. Денатурация белка структуры.
Процесс денатурации белка формула. Денатурация белка биология 10 класс. Белки первичная вторичная третичная четвертичная структуры. Первичная вторичная и третичная структура белков. Структура белков первичная вторичная третичная четвертичная. Белки первичная вторичная третичная структуры белков. Ген содержит информацию о первичной структуре белка. Участок ДНК С первичной структуре белка. Наследственная информация содержится в.
Р РНК функция. Рибосомная РНК функции. РНК строение структура функции. Строение простых белков. Строение белковых молекул кратко. Строение белковых молекул. Структуры белка. Вторичная и третичная структура белка. Первичная и третичная структура белка.
Белки и их строение. Примеры белков ферментов. Белки ферменты примеры. Ферментативные белки примеры. Роль белков в живой системе. Строение молекулы белка первичная структура.
Для решения этой задачи необходимо определить аминокислотную последовательность белка и проанализировать связи между членами этой последовательности. Вот только эта последовательность может состоять даже из 101 аминокислоты, между которыми будет, соответственно, 100 связей. Плюс у каждой из них может быть три возможных состояния. В итоге у конечного белка будет невероятно много вариантов структур - 3 в сотой степени. Чтобы перебрать их все, человеку потребуются тысячи лет. Конечно, столько времени в запасе ни у кого нет, поэтому десятки лет ученые пытались решить эту задачу другим способом. Не получалось, до появления AlphaFold — алгоритма, который команда DeepMind разработала специально для этой цели. Что такое AlphaFold? Первую версию этого алгоритма DeepMind показала еще два года назад. AlphaFold оказался более точным, чем конкуренты, в прогнозировании трехмерной структуры белков из списка составляющих. Нейросети достаточно «скормить» последовательность аминокислот, а на выходе она покажет расстояние и углы связей между ними, что позволяет восстановить структуру белка. Разработчики продолжили работу над алгоритмом, и 30 ноября 2020 года показали AlphaFold 2 , который стал еще более точным. Идея в том, чтобы рассмотреть последовательность аминокислот в виде графа: его вершины — это аминокислотные остатки, а ребра — связи между ними.
Где и в каком виде хранится информация о структуре белка
Информация о структуре белков «записана» в ДНК в виде последовательности нуклеотидов. В процессе транскрипции она переписывается на синтезирующуюся молекулу мРНК, которая выступает в качестве матрицы в процессе биосинтеза белка. Поэтому вся информация о белке хранится в ядре, а точнее только о первичной структуре, а уже первичной структурой опеределяется и дальнейшие свойства этого белка. Информация о первичной структуре белка хранится в. Наследственная информация о первичной структуре белка. не могли бы вы сказать где в этом тексте категория состояния? Разные вопросы. Здесь написанно в крации?
Адрес доставки белка указан уже в матричной РНК
Ответы 1. Хранится в ядре, синтез РНК. Автор: joker66. Часть агрегированного белка поступает в центральную полость комплекса, где в результате гидролиза АТФ происходит изменение его структуры. Структура закодированного белка. Информация о первичной структуре белка закодирована в виде. не могли бы вы сказать где в этом тексте категория состояния? Разные вопросы. Здесь написанно в крации? Где хранится информация о структуре белка? (ДНК). 2. В какой структуре хранится информация о первичной структуре белка?
Биосинтез белка. Генетический код и его свойства
Однако для более крупных и сложных белков результаты вычислений составили около 20 GDT — а это «полный провал», как выразился один из судей CASP Андрей Лупас Andrei Lupas , эволюционный биолог из Института биологии развития им. Макса Планка. К 2016 году соревнующиеся команды ученых набрали около 40 GDT для самых сложных белков в основном за счет анализа известных белковых структур, известных для CASP. Когда в 2018 году компания DeepMind впервые приняла участие в конкурсе, предложенный ею алгоритм под названием AlphaFold опирался на описанный выше метод сравнения теоретических и практических результатов. Но AlphaFold также использует методы глубокого обучения: программный софт обучается на огромных массивах данных в данном случае — на последовательностях и структурах известных белков и учится выявлять закономерности. И все же, по мнению говорит Джона Джампера John Jumper , отвечающего за разработку алгоритма AlphaFold в компании DeepMind, сделанные прогнозы были слишком грубы, чтобы ими можно было воспользоваться для практических целей.
Чтобы добиться более качественных результатов, Джампер и его коллеги объединили глубокое обучение с «алгоритмом внимания», имитирующим способность человека, которая позволяет ему собирать картины-паззлы. В этой работе участвует компьютерная сеть, состоящая из 128 процессоров машинного обучения; им удалось обучить алгоритм примерно на 170 тысячах известных белковых структурах. И это сработало! При анализе самых сложных белков алгоритм AlphaFold набрал в среднем 87 баллов, что на 25 баллов выше самых точных прогнозов, сделанных ранее. Алгоритм даже справился с анализом структур белков, которые находятся в клеточных мембранах и отвечают за многие заболевания человека, однако, при этом, трудно поддаются изучению с помощью рентгеновской кристаллографии.
Специалист в области структурной биологии Венки Рамакришнан Venki Ramakrishnan из Лаборатории молекулярной биологии Медицинского исследовательского совета, назвал полученный результат «ошеломляющим достижением в решении задачи предсказания структуры белка». По словам Джона Моулта, в конкурсе, проведенном в нынешнем году, все группы ученых продемонстрировали еще более точные результаты. Но если говорить об алгоритме AlphaFold, то по словам Андрея Лупаса, «ситуация изменилась радикально». И Лупас поставил перед собой отдельную задачу: выяснить структуру мембранного белка вида архей представитель группы древних микроорганизмов.
Где хранится информация о структуре белка? Дезоксирибонуклеиновая кислота имеет очень сложную структуру, которую не до конца удалось раcшифровать ученым в наши дни. Именно это вещество отвечает за синтез белка, наследственность и прочее.
В этой базе собраны данные о пространственной структуре белков — их трехмерные модели, координаты атомов и другие характеристики. PDB является важным инструментом для исследования и моделирования белковых структур, помогая в понимании их функций и взаимодействий. Также стоит отметить базы данных, специализирующиеся на конкретных классах белков или определенных организмах.
Например, база данных «Ensembl» сосредоточена на геномах различных организмов, включая человека, и представляет информацию о белках, кодируемых этими генами. Белковые базы данных играют важную роль в научных исследованиях и медицине, предоставляя доступ к информации о белках и их характеристиках. Они помогают ученым и исследователям расширять свои знания о белках и использовать их в различных областях, таких как разработка новых лекарств, изучение заболеваний и создание новых методов лечения. Геномные базы данных Геномные базы данных представляют собой специализированные онлайн-ресурсы, в которых хранится информация о первичной структуре белка. Они содержат данные о последовательности аминокислот, а также о генетической информации, кодирующей белок. Одной из самых популярных геномных баз данных является UniProt, который интегрирует информацию из различных источников и предоставляет комплексные данные о белках. В UniProt можно найти информацию о последовательности аминокислот, генетической информации, структуре и функции белка, а также о его взаимодействии с другими молекулами.
Выравнивание проводят с помощью сервера CLUSTALW или его аналогов ; Построение модели заключается, главным образом, в «натягивании» последовательности моделируемого белка рецептора мелатонина MT1 на «остов» шаблона зрительного родопсина согласно выравниванию. В первом трансмембранном сегменте наложенных структур модели и шаблона показаны боковые цепи остатков, «подсвеченных» на выравнивании. Моделирование проводят с помощью программы Modeller и аналогичных ей или сервера Swiss-Model и ему подобных. В онлайн-базах ModBase и Swiss-Model Repository содержатся автоматически построенные модели для всех белков из базы Swiss-Prot, для которых удаётся найти структурный шаблон; Оценка качества, оптимизация и использование модели. Самый сложный этап моделирования по гомологии — оптимизировать модель с учётом всей доступной биологической информации по моделируемому белку. Вообще, моделирование структуры по гомологии с белком, выполняющим отличную функцию, не способно автоматически дать модель, пригодную для практически важных задач. Обязательно требуется аккуратная оптимизация, превращающая «заготовку» которой, по сути, является модель «нулевого приближения» в рабочий инструмент, — задача, зависящая скорее от интуиции и опыта исследователя, чем от конкретных компьютерных методик. Если же гомология низка, то накопившиеся структурные отличия, скорее всего, уже слишком велики для аккуратного моделирования, или — больше того — реальной гомологии между двумя белками нет никакой, а наблюдаемый уровень идентичности последовательностей является лишь случайным событием. Рисунок 3. Качество и сфера пригодности компьютерных моделей белков, основанных на различной степени гомологии. Чем выше идентичность последовательностей моделируемого белка и шаблона — тем более высококачественными получаются модели, и область их пригодности расширяется на чувствительные к точному расположению атомов приложения — такие как объяснение каталитического механизма, докинг лигандов и разработка новых лекарств. Вертикальная ось представляет долю идентичности шаблон-мишень на выравнивании. Слева от вертикальных стрелок указаны методики, способные идентифицировать этот уровень гомологии. В правой части перечислены возможные сферы применения моделей, причём все «роли» моделей, основанных на низкой гомологии, относятся и к более «качественным» структурам. Слева от шкалы указана типичная точность моделей даны среднеквадратичное отклонение от «нативной» структуры и доля остатков модели, удовлетворяющая этому качеству. Из сравнения структур видно, что, хотя структурная общность несомненно тем выше, чем выше идентичность последовательностей, внутри этого семейства рецепторов существует консервативный структурный мотив, сохраняющийся даже у низкогомологичных по последовательности белков. В этом случае часто используют методики поиска по профилям последовательностей, в которых для «запроса» к базе последовательностей используется не одиночная последовательность, а профиль, сконструированный на основе множественного выравнивания — своеобразная метапоследовательность, кодирующая в себе эволюционную вариабельность данного белка [25]. Если же ни с помощью «традиционных» подходов поиска гомологичных последовательностей, ни с помощью профилей найти структурный гомолог не удаётся, единственный способ получить предсказание — это de novo методы, о которых уже говорилось выше. Область применения предсказанных структур белков довольно разнообразна рис. Рисунок 4. Применение теоретических моделей белков в разработке новых лекарств. Возрастающее количество структурной информации интенсифицирует не только идентификацию и оптимизацию соединения-«прототипа», но и более ранние стадии — такие как выбор мишени для фармакологического воздействия и проверка её «причастности» к изучаемым процессам валидация мишени. Белки, чьи последовательности практически идентичны и содержат лишь несколько замен, иногда могут принимать различные конформации. Некоторые белки при ди- или олигомеризации обмениваются доменами, в результате чего структура мономеров в составе олигомера и отдельно взятого мономера совершенно не похожи. За этими явлениями стоят очень тонкие эффекты, сопровождающие сворачивание белков, приводящие к тому, что небольшие замены в последовательности или молекулярном окружении стабилизируют различные конформации белка. Увы, прогнозирование таких событий пока что совершенно неподвластно ни сопоставительному моделированию, ни другим теоретическим методам предсказания пространственной структуры. Вообще, как показывает анализ множества предсказаний структуры «вслепую», в подавляющем большинстве случаев структура моделей, созданных по гомологии, оказывается не ближе к нативной, чем шаблон, на котором она базировалась [26] — если сравнивать укладку белковых «остовов» в пространстве. Происходит это, очевидно, из-за того, что в структуре шаблона не может содержаться отличительных черт моделируемого белка, а используемые методы оптимизации скорее отдаляют структуру модели от нативной, нежели приближают к ней — опять-таки, из-за несовершенства современных эмпирических полей, неспособных воспроизводить тонкие конформационные явления, происходящие «вблизи» нативной структуры. Предпринимаются, впрочем, попытки преодолеть этот изъян, позволяя оптимизации взаиморасположения участков белкового остова модели протекать только в «эволюционно разрешённых направлениях», извлекаемых из семейства структур родственных белков [27] , но этот подход пока не получил большого распространения. Дух соревнования Есть ли прогресс в моделировании структуры? Целью этого соревнования, проводимого с тех пор каждые два года, является протоколирование прогресса в данной наукоёмкой области. Чтобы не подвергать участников соревнования соблазну сфабриковать результаты, «на старт» выносятся белки с действительно неизвестной структурой — поскольку экспериментаторы, занимающиеся изучением этих белков, либо ещё не завершили работу над их структурами, либо «под честное слово» не раскрывают её результатов до окончания «забега». По результатам соревнования — когда все модели от всех участников получены и «правильные ответы» выложены в онлайн — определяется победитель и выпускается специальный номер журнала Proteins [26] с описанием достижений участников «соревнования». И — что же вы думаете? Для серверов же характерна другая закономерность: так называемые метапредсказатели — роботы, которые сами не моделируют строение белков, а, собрав результаты с других серверов в интернете, комбинируют их предсказания в собственные, — выдают результаты в среднем более правильные, чем сервера-«одиночки». Механизм как электронной «интуиции», так и многоопытности учёных мужей ещё предстоит обобщить, чтобы, может быть, ещё на один шажок приблизиться к пониманию механизмов фолдинга белка и к умению корректно предсказывать их структуру. Протеомное моделирование Хотя точность полностью автоматического моделирования, как правило, оставляет желать лучшего как в абсолютном представлении, так и по сравнению с моделями, полученными «вручную» , прогресс в развитии «поточных» методов предсказания неизбежен. Во-первых, он позволяет суммировать весь накопленный опыт в одной технологической платформе, которой могут воспользоваться исследователи, не занимающиеся молекулярным моделированием, в том числе и через интернет. А во-вторых, «роботы» неутомимы, что позволяет им строить модели огромного количества белков — например, всех белков, идентифицированных в геноме какого-нибудь отдельно взятого организма — что вряд ли было бы под силу людям если не рассматривать незаконную эксплуатацию азиатских студентов и аспирантов. Сейчас уже существуют интернет-ресурсы, содержащие компьютерные модели огромного числа белков, полученные автоматически в результате запуска такого масштабного «геномно-протеомного» моделирования — и среди них уже упомянутые базы ModBase и Swiss-Model Repository. И если в этих базах содержатся модели, главным образом основанные на гомологии со структурами из базы PDB, то аналогичные инициативы с использованием de novo-«предсказателей» — упомянутых выше программ Rosetta и TASSER — моделируют и малоизученные белки, не имеющие ни структурных гомологов, ни ещё чётко определённой функции в клетке.